测酸性蛋白酶时如何溶解酪蛋白？
小弟最近在用福林酚法测大曲中酸性蛋白酶活力，但用PH3.0乳酸-乳酸钠缓冲液配制1%酸性酪蛋白时，在沸水浴中始终不能完全溶解，在底部总有絮状沉淀。用该蛋白溶液进行水解后和空白液（1ml酶液+1ml三氯乙酸+所配1%酸性酪蛋白）在相同条件下离心显色，都显蓝色，在680nm条件下测吸光度也只有0.039，不在要求的0.2到0.4的范围之内。望各位大侠赐教。
网友
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回答者：网友
我上学的时候做过这个实验，而且是我硕士论文的实验。。。
当时和你一样，怎么都溶解不完全，很抓头。。。
后来发现，为什么要让酪蛋白溶解完全呢？蛋白酶测定只要最后有酪蛋白被酶分解就可以显色了啊，溶解多少用多少呗。。。。
于是，按照实验方法溶解了一些酪蛋白，然后离心，取上清做实验。。。结果很好。。。
不知道咱俩的情况是不是一样，参考一下吧
补充一下，你的最后OD是不是以三氯乙酸的做空白的？那么OD低有两种可能，第一，你测的酶确实不行，酶活太低；二，你的样品不纯，里边含有酪氨酸。我当时就遇到过第二种情况，导致OD极低
我是做胃蛋白酶测定，用的3.6的醋酸缓冲液，仍然不溶。第一次测定时不溶，然后将就做，可是测出来活性才1：900，可是瓶子上标注的是1：3000啊- -（sigma公司的）我也不知道是不是因为放了将近一年酶活降低，可是也不至于降那么多啊- -
我在称量酪蛋白后先加了几滴乳酸，然后再用0.1mol/lNaOH溶液溶解，在加热的情况下能全溶，可是最后要求定容时用酸性缓冲液，它就全部成为絮状沉淀了，于是还是只能用酸性溶液溶解，可是在酸性清况下，无论如何它也不溶。。现在也在抓头中- -
回答者：网友}