第二章蛋白质的结构与性质
1.蛋白质的元素组成及其特点,运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量。
2.蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点、分类、理化性质。
3.肽的组成及结构特点。肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念。
4.蛋白质分子的基本结构(一级结构)和空间结构(二级结构、三级结构、四级结构)的概念,各种结构的组成方式、特点。
5.蛋白质结构与功能的关系。
6.蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、紫外吸收的性质,蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。
氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,组成蛋白质的氨基酸的氨基一般连在α-碳上。
必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自身不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。
非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自身能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
等电点(pI, isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的净电荷为零)的pH值。
茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与水合茚三酮反应生成蓝紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键。
肽(peptide):两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
分配层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange chromatography):利用离子交换剂(柱中装填物) 对要分离的各种离子的亲和力的不同,使离子在层析柱中达到分离目的的方法。
亲和层析(affinity chromatography):蛋白质分子能对配基专一性地结合成复合物,改变条件,又能解离,利用这种特性而设计的一种层析技术。
凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用多孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它混合物的层析技术。
透析(dialysis):利用大分子不可以透过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将生物大分子纯化的一种分离提取技术。
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有时我们把物体或物体局部存在不能被抵消的正电荷或负电荷称为净电荷。给一个电容器加上电压,在电容器的极板上就存在净电荷;将电介质置于电场中,介质表面(甚至内部)就出现净电荷(束缚电荷);静电感应使得导体表面产生净电荷。这些都是人们熟知的事实。但给一导体通以电流,导体内何处出现净电荷,出现净电荷的条件是什么,净电荷的数值,正负与什么有关等问题,在电磁学教科书中没有专门介绍,一般参考文献中也没有讨论。而对这些问题的研究,在理论和实际上都有一定的意义。
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