核糖核酸
RNA本文是关于生物大分子的。对于其他用途，请参见RNA（歧义消除）。前mRNA的发夹环。突出显示的是核碱基（绿色）和核糖磷酸骨架（蓝色）。这是一条单链RNA，可折叠回自身。核糖核酸（RNA）是一种聚合物在多种生物学作用必需的分子编码，解码，调节和表达的基因。RNA和DNA是核酸，并且与脂质，蛋白质和碳水化合物一起构成了所有已知生命形式必不可少的四个主要大分子。像DNA一样，RNA组装成核苷酸链，但与DNA不同的是，RNA在自然界中被发现是折叠成单链而不是双链。细胞生物体用信使RNA（mRNA的）来传达遗传信息（使用含氮碱基的鸟嘌呤，尿嘧啶，腺嘌呤和胞嘧啶，由字母G，U，A和C表示）指导特定蛋白质的合成。许多病毒使用RNA 基因组编码其遗传信息。一些RNA分子通过催化生物反应，控制基因表达或感知和传达对细胞信号的反应，在细胞内发挥积极作用。这些活跃的过程之一是蛋白质合成，这是一种普遍的功能，RNA分子指导核糖体上蛋白质的合成。此过程使用转移RNA（tRNA）分子将氨基酸递送至核糖体，然后核糖体RNA（rRNA）将氨基酸连接在一起以形成编码蛋白。与DNA比较50S核糖体亚基的三维表示。核糖体RNA呈色，蛋白质呈蓝色。活性位点是rRNA的一小段，用红色表示。RNA的化学结构是非常相似的DNA，但是在三个主要方面不同：与双链DNA不同，RNA 在其许多生物学作用中都是单链分子，由短得多的核苷酸链组成。但是，单个RNA分子可以通过互补碱基配对形成链内双螺旋，就像在tRNA中一样。DNA的糖磷酸“骨架”包含脱氧核糖，而RNA则包含核糖。核糖在2'位的戊糖环上有一个羟基，而脱氧核糖则没有。在核糖骨架化妆RNA的羟基更多种化学上不稳定比DNA通过降低活化能的 水解。DNA中腺嘌呤的互补碱基是胸腺嘧啶，而在RNA中是尿嘧啶，这是胸腺嘧啶的未甲基化形式。像DNA一样，大多数具有生物活性的RNA（包括mRNA，tRNA，rRNA，snRNA和其他非编码RNA）都包含自互补序列，该序列允许部分RNA折叠并与自身配对以形成双螺旋。对这些RNA的分析表明它们具有高度结构化。与DNA不同，它们的结构不是由长的双螺旋组成，而是由短螺旋的集合组成，这些螺旋堆积在一起形成类似于蛋白质的结构。以这种方式，RNA可以实现化学催化（如酶）。例如，对核糖体结构（一种催化肽键形成的RNA-蛋白质复合物）的测定表明，其活性位点完全由RNA组成。结构主条目：核酸结构siRNA中的 Watson-Crick碱基对（未显示氢原子）RNA中的每个核苷酸都包含一个核糖，碳原子编号为1'至5'。通常在腺嘌呤（A），胞嘧啶（C），鸟嘌呤（G）或尿嘧啶（U）的1'位上连接碱基。腺嘌呤和鸟嘌呤是嘌呤，胞嘧啶和尿嘧啶是嘧啶。甲磷酸基团连接到下一个位置的3'一个核糖的5'位和。磷酸基团各自带负电荷，使RNA成为带电分子（聚阴离子）。碱基在胞嘧啶和鸟嘌呤之间，腺嘌呤和尿嘧啶之间以及鸟嘌呤和尿嘧啶之间形成氢键。然而，其他相互作用也是可能的，例如一群腺嘌呤碱基彼此相互结合 或具有鸟嘌呤-腺嘌呤碱基对的GNRA 四环。RNA的化学结构区别于DNA的RNA的重要结构成分是在核糖的2'位置存在羟基。该官能团的存在使得所述螺旋大多采取A型几何，虽然在单链双核苷酸上下文中，RNA可以很少也采用B型DNA中最常观察到的。 A形几何结构导致一个非常深而狭窄的主沟槽和一个又浅又宽的副沟槽。2'-羟基存在的第二个结果是，在RNA分子的构象柔性区域（即不参与双螺旋的形成）中，它可以化学攻击相邻的磷酸二酯键以裂解骨架。二级结构的端粒酶RNA。RNA仅转录有四个碱基（腺嘌呤，胞嘧啶，鸟嘌呤和尿嘧啶），但是随着RNA的成熟，这些碱基和附着的糖可以多种方式被修饰。假性尿苷（Ψ），其中尿嘧啶和核糖之间的连接从C–N键变为C–C键，而核糖胸苷（T）存在于不同的位置（最著名的位置是tRNA的TΨC环中））。另一个值得注意的修饰碱基是次黄嘌呤，次黄嘌呤是一种脱氨基的腺嘌呤碱基，其核苷称为肌苷（I）。肌苷在遗传密码的摆动假说中起着重要作用。有100多种其他天然存在的修饰核苷。修饰的最大结构多样性可以在tRNA中找到，而rRNA中经常存在的伪尿苷和带有2'-O-甲基核糖的核苷最为常见。许多此类修饰在RNA中的特定作用尚未完全了解。但是，值得注意的是，在核糖体RNA中，许多转录后修饰发生在高度功能化的区域，例如肽基转移酶中心和亚基界面，这意味着它们对于正常功能很重要。就像蛋白质一样，单链RNA分子的功能形式通常需要特定的三级结构。用于该结构的支架由分子内氢键的二级结构元件提供。这导致了二级结构的几个可识别的“域”，例如发夹环，凸起和内部环。由于RNA带电，因此需要金属离子（例如Mg 2+）来稳定许多二级和三级结构。天然存在的对映异构体 RNA的是d组成-RNA d核糖核苷酸。所有手性中心都位于D-核糖中。通过使用大号核糖或相当大号核糖核苷酸，大号 -RNA可以合成。L- RNA对RNase降解更为稳定。像其他结构化的生物聚合物（例如蛋白质）一样，可以定义折叠RNA分子的拓扑。这通常是基于折叠RNA中链内接触的排列（称为电路拓扑）来完成的。综合RNA的合成通常由一种酶-RNA聚合酶 -以DNA为模板进行催化，这一过程称为转录。转录的起始始于酶与DNA中的启动子序列的结合（通常是基因的“上游”）。DNA双螺旋通过酶的解旋酶活性解链。然后，酶沿着模板链向3'到5'方向发展，合成互补的RNA分子，并在5'到3'方向发生延伸。DNA序列还指示RNA合成终止的位置。转录后，初级转录 RNA通常被酶修饰。例如，将poly（A）尾巴和5'帽添加至真核前mRNA，并通过剪接体去除内含子。还有许多依赖于RNA的RNA聚合酶，它们使用RNA作为模板来合成新的RNA链。例如，许多RNA病毒（例如脊髓灰质炎病毒）都使用这种酶来复制其遗传物质。而且，RNA依赖性RNA聚合酶是许多生物中RNA干扰途径的一部分。RNA的类型另请参阅：RNA列表概述锤头状核酶的结构，一种可切割RNA的核酶Messenger RNA（mRNA）是将信息从DNA传递到核糖体（细胞中蛋白质合成（翻译）的部位）的RNA 。mRNA的编码序列决定了所产生蛋白质中的氨基酸序列。但是，许多RNA不编码蛋白质（真核生物中约97％的转录输出是非蛋白质编码的
）。这些所谓的非编码RNA（“ ncRNA”）可以由它们自己的基因（RNA基因）编码，但是也可以源自mRNA 内含子。非编码RNA最突出的例子是转移RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA），两者均参与翻译过程。还有非编码RNA参与基因调控，RNA加工和其他作用。某些RNA能够催化化学反应，例如切割和连接其他RNA分子，以及在核糖体中催化肽键形成。; 这些被称为核酶。长度根据RNA链的长度，RNA包括小RNA和长RNA。通常，小RNA的长度小于200
nt，长RNA的长度大于200
nt。长RNA，也称为大RNA，主要包括长非编码RNA（lncRNA）和mRNA。小RNA主要包括5.8S 核糖体RNA（rRNA），5S rRNA，转移RNA（tRNA），microRNA（miRNA），小干扰RNA（siRNA），小核仁RNA（snoRNA），Piwi相互作用RNA（piRNA），tRNA衍生的小RNA（tsRNA）和rRNA衍生的小RNA（srRNA）。翻译中Messenger RNA（mRNA）将有关蛋白质序列的信息传递给核糖体，即细胞中的蛋白质合成工厂。它被编码为每三个核苷酸（一个密码子）对应一个氨基酸。在真核细胞中，一旦从DNA转录了前体mRNA（pre-mRNA），它就会被加工成成熟的mRNA。这样就去除了其内含子（pre-mRNA的非编码部分）。然后将mRNA从细胞核输出到细胞质，然后与核糖体结合，并在tRNA的帮助下翻译成相应的蛋白质形式。在没有核和细胞质区室的原核细胞中，mRNA在从DNA转录时可以与核糖体结合。在一定时间后，该信息在核糖核酸酶的帮助下降解为其组成核苷酸。转移RNA（tRNA）是一条约80 个核苷酸的小RNA链，可在翻译过程中将特定氨基酸转移到蛋白质合成的核糖体位点上正在生长的多肽链上。它具有氨基酸附着位点和用于密码子识别的反密码子区域，该区域通过氢键与信使RNA链上的特定序列结合。核糖体RNA（rRNA）是核糖体的催化成分。真核生物核糖体包含四个不同的rRNA分子：18S，5.8S，28S和5S rRNA。rRNA分子中的三个在核仁中合成，一个在其他地方合成。在细胞质中，核糖体RNA和蛋白质结合形成一种称为核糖体的核蛋白。核糖体结合mRNA并进行蛋白质合成。几个核糖体可随时连接到单个mRNA。在典型的真核细胞中几乎所有的RNA都是rRNA。在许多细菌和质体中都发现了传递信使RNA（tmRNA）。它标记由缺少终止密码子的mRNA编码的蛋白质，从而防止其降解并阻止核糖体失速。调控RNA 已知的最早的基因表达调节剂是被称为阻遏物和激活剂的蛋白质，即在要调节的基因附近的增强子区域内具有特定短结合位点的调节剂。
最近，人们发现RNA还能调节基因。真核生物中有几种依赖于RNA的过程可调节基因在各个点的表达，例如转录后的RNAi阻遏基因， 长的非编码RNA从表观遗传学上关闭染色质的阻滞，以及增强子RNA诱导基因表达的增加。 除了在真核生物中的这些机制外，还发现细菌和古细菌都广泛使用调节性RNA。细菌小RNA和 CRISPR系统是这种原核调节RNA系统的例子。 Fire和Mello因发现 microRNA （miRNA）（可以与mRNA碱基配对的特定短RNA分子）而获得2006年诺贝尔生理学或医学奖。miRNA对RNA的干扰另请参阅：RNA干扰许多基因的转录后表达水平可以通过RNA干扰来控制，其中miRNA，特定的短RNA分子与meRNA区域配对并靶向它们进行降解。 该反义基于过程涉及的步骤，第一处理中的RNA，以便它可以碱基配对与其靶mRNA的区域。一旦发生碱基配对，其他蛋白质就会指导mRNA被核酸酶破坏。 Fire和Mello 因这一发现而获得了2006年诺贝尔生理学或医学奖。长非编码RNA 另请参阅：长非编码RNA接下来要与调控相关的是Xist和其他与X染色体失活相关的长非编码RNA。珍妮·T·李（Jeannie T. Lee）和其他人证明了他们的角色起初是神秘的，它们是通过募集Polycomb复合物使染色质块沉默的，从而使信使RNA无法从它们转录。
其他lncRNA，目前定义为200多个碱基对的RNA，似乎没有编码潜能，已发现与干细胞多能性和细胞分裂的调节有关。增强子RNA 另请参阅：增强RNA调节RNA的第三大类是增强RNA。
目前尚不清楚它们是不同长度的RNA的独特类别还是构成lncRNA的独特子集。无论如何，它们都是从增强子转录而成的，而增强子是它们所调控基因附近DNA中已知的调控位点。
他们在转录它们的增强子的控制下上调基因的转录。 原核生物中的调节性RNA 起初，调节性RNA被认为是一种真核生物现象，这是为什么在高等生物中看到如此多的转录比预期的原因的部分解释。但是，一旦研究人员开始在细菌中寻找可能的RNA调节剂，他们也就出现了，被称为小RNA（sRNA）。
目前，已经讨论了基因的RNA调节系统的普遍性，以支持RNA世界理论。
细菌小RNA通常通过与mRNA 反义配对起作用，从而通过影响稳定性或影响顺式结合能力来下调其翻译。 核糖开关也被发现了。它们是变构作用的顺式调控RNA序列。它们在结合代谢物时会改变形状，从而获得或失去结合染色质调节基因表达的能力。 古细菌也具有调节性RNA系统。 CRISPR系统最近被用于原位编辑DNA ，它通过古细菌和细菌中的调节性RNA发挥作用，以提供针对病毒入侵者的保护。 在RNA处理中尿苷到伪尿苷是一种常见的RNA修饰。许多RNA参与修饰其他RNA。 内含子是通过剪接体剪接出前mRNA的，剪接体包含几个小核RNA（snRNA），或内含子可以是本身被剪接的核酶。 RNA也可以通过将其核苷酸修饰为A，C，G和U以外的核苷酸来改变。在真核生物中，RNA的核苷酸的修饰在一般涉及由小核仁RNA（的snoRNA; 60-300个核苷酸），中所找到的核仁和cajal身体。snoRNA与酶结合，并通过与该RNA碱基配对将其引导至RNA上的斑点。这些酶然后进行核苷酸修饰。rRNA和tRNA被广泛修饰，但是snRNA和mRNA也可以成为碱基修饰的靶标。
RNA也可以被甲基化。 RNA基因组像DNA一样，RNA可以携带遗传信息。RNA病毒有基因组 RNA编码一些蛋白质组成。病毒基因组被其中一些蛋白质复制，而当病毒颗粒移至新的宿主细胞时，其他蛋白质则保护基因组。类病毒是另一类病原体，但它们仅由RNA组成，不编码任何蛋白质，并由宿主植物细胞的聚合酶复制。反转录逆转录病毒通过逆转录RNA中的 DNA副本来复制其基因组。然后将这些DNA副本转录成新的RNA。逆转录转座子也通过相互复制DNA和RNA而传播，端粒酶含有一种RNA，该RNA被用作构建真核染色体末端的模板。双链RNA双链RNA双链RNA（dsRNA）是具有两条互补链的RNA，类似于在所有细胞中发现的DNA，但是被尿嘧啶替代了胸腺嘧啶。dsRNA构成某些病毒（双链RNA病毒）的遗传物质。双链RNA，例如病毒RNA或siRNA的，可以触发RNA干扰在真核生物，以及干扰素响应脊椎动物。
环状RNA 在1970年代后期，研究表明存在单链共价封闭的，即在整个动植物界表达的环状RNA（请参阅circRNA）。 circRNA被认为是通过“反向剪接”反应产生的，其中剪接体将下游供体连接到上游受体剪接位点。到目前为止，circRNA的功能在很大程度上是未知的，尽管很少有人证明了microRNA的海绵化活性。RNA生物学的主要发现更多信息：RNA生物学的历史RNA的研究导致了许多重要的生物学发现和众多的诺贝尔奖。核酸是由弗里德里希·米歇尔（Friedrich Miescher）于1868年发现的，他将这种物质称为“核蛋白”，因为它是在原子核中发现的。后来发现，没有细胞核的原核细胞也含有核酸。1939年，人们已经怀疑RNA在蛋白质合成中的作用。 Severo Ochoa在实验室发现了一种可以合成RNA的酶后，便获得了1959年诺贝尔医学奖（与Arthur Kornberg共享）。但是，Ochoa（后来证明多核苷酸磷酸化酶是造成RNA降解而不是RNA合成的原因。1956年，亚历克斯·里奇（Alex Rich）和大卫·戴维斯（David Davies）杂交了两条独立的RNA链，形成了RNA的第一个晶体，其结构可以通过X射线晶体学确定。酵母tRNA的77个核苷酸的序列由Robert W. Holley于1965年发现，获得Holley 1968年诺贝尔医学奖（与Har Gobind Khorana和Marshall Nirenberg共享）。在1970年代初期，发现了逆转录病毒和逆转录酶，这首次表明酶可以将RNA复制到DNA中（与遗传信息的通常传递途径相反）。对于这项工作，戴维·巴尔的摩，雷纳托·杜尔贝科和霍华德·泰明在1975年获得了诺贝尔奖。1976年，沃尔特·菲尔斯及其团队确定了RNA病毒基因组的第一个完整核苷酸序列，即噬菌体MS2。1977年，在哺乳动物病毒和细胞基因中均发现了内含子和RNA剪接，从而使Philip Sharp和Richard Roberts获得1993年诺贝尔奖。催化RNA分子（核酶）于1980年代初被发现，导致1989年诺贝尔奖获得者托马斯·切赫（Thomas Cech）和西德尼·奥特曼（Sidney Altman）。1990年，在矮牵牛中发现，导入的基因可以使植物自身的相似基因沉默，现在已知这是RNA干扰的结果。 大约在同一时间，发现22 nt长的RNA（现在称为microRNA）在秀丽隐杆线虫的发育中起作用。 关于RNA干扰的研究在2006年获得了Andrew Fire和Craig Mello的诺贝尔奖，并且在同一年向Roger Kornberg授予了关于RNA转录研究的诺贝尔奖。基因调节RNA的发现导致人们尝试开发由RNA制成的药物（例如siRNA）以沉默基因。 除了在2009年因研究RNA而获得的诺贝尔奖之外，它还被授予Venki Ramakrishnan，Tom Steitz和Ada Yonath阐明核糖体的原子结构的奖项。与益生元化学和生物发生有关1967年，卡尔·沃斯（Carl Woese）提出RNA可能具有催化作用，并提出生命的最早形式（自我复制分子）本可以依赖RNA携带遗传信息并催化生化反应，这是RNA世界。 据报道，2015年3月，实验室在外层空间条件下，使用起始化学物质如嘧啶（一种在陨石中常见的有机化合物）形成了复杂的DNA和RNA 核苷酸，包括尿嘧啶，胞嘧啶和胸腺嘧啶。嘧啶与多环芳香烃（PAHs）一样，是宇宙中发现的最富碳的化合物之一，可能形成于红色巨星或星际尘埃和气体云中。}

【答案】：因多核苷酸磷酸化酶催化的反应平衡是趋向于RNA降解的。要使反应向着生成RNA的方向进行，必须有高浓度的核苷二磷酸(NDP)存在。此外，多核苷酸磷酸化酶催化的RNA的合成不需要模板，因此该酶催化合成的RNA的核苷酸顺序是随机的，翻译出的蛋白质的氨基酸排列顺序也是随机的，不是细胞所需要的。细胞用这个酶及其他的核酸酶使无用的RNA降解，以调节着细胞中RNA的半衰期，使RNA保持在一定的水平上。已赞过已踩过你对这个回答的评价是？评论
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生物化学名词解释和问答（文档版看首页进资料群获取）第一章名词解释肽键 一个α—氨基酸的羧基和另一个α氨基酸的氨基脱水缩合而成的化学键，具有双键的性质，不可旋转，这种化学键叫做肽键模序 在蛋白质分子中，可发现两个或者三个具有二级结构的肽段，在空间上相互靠近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，成为模序（motif）分子伴侣 在蛋白质合成时，其空间构象的正确形成，除去一级结构为决定因素外，还需要一类特殊的蛋白质参与，它可促进、帮助、监视和加速蛋白质分子进行正确的折叠，这种蛋白质叫做分子伴侣。肽单元 指肽单元肽键中的4个原子及相邻的2个α-C原子在同一平面所构成肽单元结构域 蛋白质的三级结构通常可分割成一个或者数个球状或者纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行使其功能，称为结构域。问答蛋白质的两性解离和等电点由于所有的蛋白质都含有碱性的α—氨基和酸性的α—羧基，既可以在酸性溶液中与H+结合成带正点的阳离子，也可以在碱性溶液中与OH—结合成带正电的阳离子，即蛋白质的两性解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH即为蛋白质的等电点。什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中的氨基酸残基排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。3什么的是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列顺序、分布以及肽链的走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。蛋白质的一二三四级结构？维持各级结构的化学键主要是什么？蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要由肽键维持。蛋白质的二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。主要由氢键维持。蛋白质的三级结构：指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条多肽链中所有原子在三维空间的排布。主要由次级键和二硫键维持。蛋白质的四级结构：指由两条或者两条以上具有完整三级结构的多肽借次级键彼此缔合而成。由次级键维持第二章名词解释1.核小体 核小体由DNA和组蛋白共同组成。组蛋白分子共有五种，分别成为H1 H2A H2B H3和H4。各两分子的H2A，H2B H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子（约180—200bp）缠绕在这一核心上构成了核小体。2. Z—DNA 为DNA的二级结构的形式，这种DNA是左手螺旋。其明显特征是脱氧核糖核酸—磷酸骨架在螺旋中呈锯齿形，所以取其英文单词（zig—zag）的第一个字母将其命名为Z—DNA；在体内不同构象的DNA在功能上有所差异，可能参与基因表达的调节和控制。3.增色效应：DNA的增色效应是指DNA在其解链过程中，更多的共轭双键暴露，DNA的A260增加，与解链程度有一定的比例关系。这种现象称为DNA的增色效应。Tm值 DNA变形过程中，紫外光吸收值达到最大的50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。核蛋白体
核蛋白体是由rRNA与核蛋白体蛋白共同构成的复合物，分为大、小两个亚基，其功能作为蛋白质合成的场所。核酶
具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子剪接，这种具有催化作用的RNA被成为核酶。核酸分子杂交
热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。DNA变性
在某些理化因素的作用下DNA双链的互补碱基之间的氢键断裂，使DNA的双螺旋结构松散，成为单链的现象。简答题1.简述真核生物mRNA的结构特点。
（1）大多数的真核mRNA在5’—端以7’—甲基鸟嘌呤以及三磷酸鸟苷为分子的帽结构。帽结构具有促进核糖体和mRNA结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。
（2）在3’—末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为PolyA尾 ，具有维持mRNA的翻译模板活性的作用，防止mRNA被核酸外切酶降解/2.简述DNA双螺旋结构模式的要点。
(1)DNA是以反向平行的互补双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧(2)两条链之间以氢键链接。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键. （3）碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向就一定是3’→5’。(4)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°。螺距为3.4 nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。(5)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。3.真核生物基因组的结构特点 1 基因组庞大，结构复杂，基因组远大于原核生物 2 基因占基因组的比例小，即编码序列少于非编码序列 3 转录产物为单顺反子（指翻译一种蛋白质） 4 有大量的重复序列 5 真核生物的基因大多是不连续的（存在内含子和外显子） 6 表达上存在时空差异第三章、第四章名词解释1酶
酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主要的催化剂。2 辅酶
辅酶是结合酶分子中与酶蛋白疏松结合的辅助因子，可以用透析或超虑方法除去。3 同工酶
同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。4酶原及酶原激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。5酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上 彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域被称为酶的活性中心。6酶的变构效应：体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种现象称为酶的别构效应。7 米氏常数（km): 是单底物反应中酶与底物可逆生成中间产物和中间产物转变为产物这三个反应的速度常数的综合。米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。8 酶的化学修饰调节：酶蛋白肽链上的某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。简答题1简述温度对酶促反应的影响。酶是生物催化剂，温度对酶促反应有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到６０℃以上时，大多数酶开始变性；８０℃时，多数酶的变性也不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高１０℃，反应速度可加大１－２倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。2 酶原为何无活性？酶原激活的原理是什么？有何生理意义？有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这使无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。酶原的激活具有重要的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。3比较三种可逆性抑制作用的特点。（１）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。（2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。（3)反竞争抑制：抑制剂只与酶－底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降。4. 酶与一般催化剂相比有何异同？相同点：（1）反应前后无质和量的改变；（2）只催化热力学允许的反应；（3）不改变反应的平衡点；（4）作用的机理都是降低反应的活化能。 不同点：（1）酶的催化效率高；（2）对底物有高度特异性；（3）酶在体内处于不断的更新之中；（4）酶的催化作用受多种因素的调节；（5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。5举例说明酶作用的三种特异性。（1）绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。如脲酶只水解尿素。（2）相对特异性：有些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。如脂肪酶水解脂肪和简单的脂。 （3）一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。如乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。第六章名词解释乳酸循环（Cori循环）：在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运至肝脏，肝脏将乳酸异生为葡萄糖。葡萄糖释放入血后又被肌肉摄取利用，这种代谢途径称为乳酸循环。糖异生：由非糖化合物如丙酮酸、乳酸、甘油、氨基酸等在肝脏转变为葡萄糖或糖原的过程三羧酸循环 即柠檬酸循环，在线粒体内乙酰coA经八步酶促反应并构成循环反应系统，共经历4次脱氢，2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2，循环的各种间产物没有量的变化，是糖、脂肪、氨基酸共同功能途经和物质转变枢纽。简答题1.简述血糖的来源、转变及其调节血糖浓度的激素。血糖的来源：(1)食物经消化吸收的葡萄糖；(2)肝糖原的分解；(3)糖异生。血糖的转变：(1)氧化供能；(2)合成糖原；(3)转变为脂肪及某些非必需氨基酸；(4)转变为其他糖类物质。调节血糖浓度的激素：（1）升高血糖浓度的激素有：胰高糖素，糖皮质激素，肾上腺素和生长素。（2）降低血糖浓度的激素：胰岛素2.简述糖酵解及糖有氧氧化的生理意义。糖酵解的生理意义：(1)迅速供能；(2)某些组织细胞依赖糖酵解供能，如成熟红细胞。（3）病理下的功能3. 列表比较糖酵解与糖有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义。4. . 写出糖异生的关键酶及该途径的生理意义。关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖双磷酸酶-1，葡萄糖6-磷酸酶。生理意义 (1)空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定。(2)糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径。(3长期饥饿时，肾脏糖异生有利于维持酸碱平衡5. 在百米短跑时，肌肉收缩产生大量的乳酸，试述该乳酸的主要代谢去向。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液：(1)在肝脏经糖异生合成糖；(2)在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；(3)在肾脏异生为糖或经尿排出；(4)一部分在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入有氧氧化。6.简述三羧酸循环的特点及生理意义特点：(1)TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化；(2)TAC中有3个不可逆反应、三个关键酶（异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合成酶）；(3)TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。草酰乙酸的回补反应是丙酮酸直接羧化或者经苹果酸生成。生理意义： (1)TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；(2)TAC是三大营养素代谢联系的枢纽；(3)TAC为其他合成代谢提供小分子前体；(4)TAC为氧化磷酸化提供还原当量。第七章名词解释1．呼吸链
在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢和电子，经过多种酶和辅酶催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，故将此传递体系称为呼吸链。2. . P/O比值
每消耗1/2摩尔的O2所需要的磷酸的摩尔数，即所能合成ATP的摩尔数3. 氧化磷酸化
在呼吸链电子传递过程中，释放的能量在ATP合酶的作用下使ADP磷酸化生成ATP 的过程，称为氧化磷酸化。4. 底物水平磷酸化：代谢物在脱氢、脱水过程中，底物分子内部能量重新分布，直接将代谢物分子中高能磷酸键转移给ADP生成ATP的过程。5. 生物氧化
生物氧化是有机物在体内氧化分解成二氧化碳和水并释放能量的过程。简答题1.试说明物质在体内和体外氧化有哪些主要异同？例如糖和脂肪在体内外氧化。相同点：终产物都是CO2和H2O；总能量变化不变；耗氧量相同。不同之处在于：体内条件温和，在体温情况下进行、pH接近中性、有水参加、逐步释放能量；体外则是在高温下进行，甚至出现火焰。体内有部分能量形成ATP储存，体外全以光和热的形式释放。体内以有机酸脱羧方式生成CO2，体外则碳与氧直接化合生成CO2。体内以呼吸链氧化为主使氢与氧结合成水，体外是氢与氧直接结合生成H2O。2. 试述呼吸链的组成，顺序和各组分的主要功能。呼吸链包括四种具有电子传递功能的酶复合体：复合体Ⅰ为NADH-泛醌还原酶，复合体Ⅱ为琥珀酸-泛醌还原酶，复合体Ⅲ为泛醌-细胞色素C还原酶，复合体Ⅳ为细胞色素C氧化酶。氧化呼吸链有两条，其排列顺序分别为：（1）NADH氧化呼吸链—— NADH+H+脱下的2H经复合体Ⅰ（FMN，Fe-S）传给CoQ，再经复合体Ⅲ（Cyt b，Fe-S，Cyt c1）传至Cyt c，然后传至复合体Ⅳ（Cyt a，Cyt a3），最后将2e交给O2。（2）琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链）——琥珀酸由琥珀酸脱氢酶催化脱下的2H经复合体Ⅱ（FAD，Fe-S，b560）使CoQ形成CoQH2，再往下的传递与NADH氧化呼吸链相同。3.第八章名词解释脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油供其它组织细胞氧化利用的过程称脂肪动员。酮体：酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化成的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。血脂：血脂是血浆中脂类物质的总称，包括甘油三酯、胆固醇、胆固醇酯、磷脂和游离脂肪酸。脂肪酸活化：脂肪酸在脂酰CoA 合成酶催化下，消耗两个高能磷酸键转变为脂酰CoA的过程，称脂肪酸活化。脂肪酸β-氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢、水化、再脱氢及硫解等四步连续反应，脂酰基断裂生成1mol比原来少2个碳原子的脂酰CoA及1mol乙酰CoA的过程。称脂肪酸β-氧化血浆脂蛋白：血浆中血脂与蛋白质的结合物称为血浆脂蛋白。载脂蛋白：脂蛋白中的蛋白质部分称载脂蛋白简答题试计算1摩尔硬脂酸（18C）在机体内彻底氧化净生成的ATP摩尔数（写出计算依据）。（8×1.5）+（8×2.5）+（9×10）＝122-2＝120ATP 2．酮体是如何产生和利用的？有何生理意义？酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化成的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰CoA为原料，先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA)，接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸还原产生β-羟丁酸，乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA合成酶是酮体合成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类，酮体不能在肝内被氧化。酮体在肝内合成后，通过血液运往肝外组织，作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少，又具有挥发性，主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化为乙酰CoA，最终通过三羧酸循环氧化。生理意义： (1)酮体是脂肪酸在肝内正常的中间代谢物，是肝输出能源的一种形式。(2)长期饥饿、糖供应不足时可以代替葡萄糖，成为脑组织及肌肉的主要能源。3．试述血浆脂蛋白的分类，组成特点及功能。(1)分类：电泳法将血浆脂蛋白分为α脂蛋白、前β脂蛋白、β脂蛋白和乳糜微粒四类；超速离心法将血浆脂蛋白分为乳糜微粒(CM)、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)四类。(2)组成特点：血浆脂蛋白都含有蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯等；从CM→HDL，蛋白质含量逐渐增多、甘油三酯逐渐减少、磷脂逐渐增多，LDL中胆固醇及胆固醇酯含量最多。(3)功能：CM转运外源性甘油三酯及胆固醇，VLDL转运内源性甘油三酯及胆固醇，LDL转运内源性胆固醇，HDL逆向转运胆固醇。4. 简述乙酰CoA的来源及去路。(1)来源：乙酰CoA来源于糖的有氧氧化、氨基酸氧化及脂肪酸的氧化。(2)去路：氧化供能；合成脂肪酸；合成胆固醇；转变为酮体。5. 试述体内胆固醇的来源、去路、合成原料、限速酶及简要步骤。人体胆固醇的来源有：(1)从食物中摄取；(2)机体细胞自身合成。去路有：(1)用于构成细胞膜；(2)在肝脏转变为胆汁酸；(3)转变为类固醇激素，如肾上腺皮质激素，性激素等；(4)在皮肤可转变为维生素D3；(5)可酯化为胆固醇酯储存在胞液中。合成原料：(1)乙酰CoA，来源于葡萄糖、氨基酸及脂肪酸在线粒体的分解代谢；(2)NADPH+H+，来源于磷酸戊糖途径。限速酶：HMG-CoA还原酶。简要步骤：（1）甲羟戊酸的生成；（2）鲨烯的生成；（3）胆固醇的生成。第九章名词解释转氨基作用：在转氨酶催化下，某氨基酸的—α氨基转移到另一α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成相应的α酮酸。联合脱氨基作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸再经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基而生成α-酮戊二酸，这种反应过程称为联合脱氨基作用 。蛋白质的腐败作用：在消化过程中，有小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的分解作用，称为腐败作用。丙氨酸-葡萄糖循环：指通过丙氨酸和葡萄糖在肌肉和肝之间进行氨的转运过程。甲硫氨酸循环：指甲硫氨酸经S腺苷甲硫氨酸、S-腺苷同型半胱氨酸、同型半胱氨酸，重新生成甲硫氨酸的过程。氧化脱氨基作用：是氨基酸经脱氢，生成不稳定的亚氨基酸，后者立即水解产生α-酮酸及NH3鸟氨酸循环：指氨与CO2通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。简答题1.写出血氨的来源和去路。血氨的来源有：氨基酸脱氨；肾小管上皮细胞谷氨酰胺分解产生；肠道吸收 。血氨的去向有：合成尿素：合成谷氨酰胺；合成嘌呤、嘧啶核苷酸；合成非必需氨基酸；以NH4+形式随尿排出。2. 试述鸟氨酸循环的途径、细胞定位、生理意义。鸟氨酸循环的途径指氨与CO2生成氨基甲酰磷酸，后者与鸟氨酸合成瓜氨酸，瓜氨酸再与天冬氨酸合成精氨酸，精氨酸最后水解生成尿素的过程。其合成原料是氨、CO2、天冬氨酸；细胞定位在胞液和线粒体；生理意义是解氨毒。.3. . 何谓一碳单位？并试述其来源和生理意义。一碳单位是指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基（甲烯基）、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。来源于个别氨基酸如甘丝组色氨酸等代谢。主要生理意义：参与核酸合成；联系氨基酸和核酸代谢；是体内多种转甲基化作用的枢纽。体内氨基酸主要来源有：（1）食物蛋白质的消化吸收；（2）组织蛋白质的分解；（3）经转氨基反应合成非必需氨基酸。主要去路有：（1）合成组织蛋白质；（2）脱氨基作用；（3）脱羧基作用；（4）转变为嘌呤、嘧啶等化合物。第十章名词解释 denovo synthesis of purine nucleotide即 嘌呤核苷酸从头合成：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过多步酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。嘧啶核苷酸的补救合成
指利用体内游离的嘧啶碱基或嘧啶核苷为原料，经过嘧啶磷酸核糖转移酶或嘧啶核苷激酶等催化简单反应合成嘧啶的过程简答题1. 试述核苷酸在体内的主要生理功能。核苷酸具有多种生物学功用，表现在(1)作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；(2)体内的主要能源物质，如ATP、GTP等；(3)参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递；(4）作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成NAD、FAD、辅酶A等的重要部分；(5)活化中间代谢物的载体，如UDP葡萄糖是合成糖原等的活性原料，CDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。2. 简述PRPP( 磷酸核糖焦磷酸）在核苷酸代谢中的重要性。PRPP(磷酸核糖焦磷酸)在嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成与补救合成过程中都是不可缺少的成分，表现在：（1）核苷酸补救合成中，PRPP与游离碱基直接生成各种一磷酸核苷；（2）嘌呤核苷酸从头合成过程中，PRPP作为起始原料与谷氨酰胺生成PRA，然后逐步合成各种嘌呤核苷酸；（3）嘧啶核苷酸从头合成过程中，PRPP参与乳清酸核苷酸的生成,再逐渐合成尿嘧啶一磷酸核苷。第十一章名词解释限速酶
指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节和／或化学修饰调节。限速酶一般都是变构酶变构酶
指代谢途径中受到变构调节的酶，酶分子中含与底物结合起催化作用的催化亚基(部位)和与变构效应剂结合起调节作用的调节亚基(部位)。Allosteric regulation
即变构调节，某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。.酶的化学修饰
酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而导致酶活性改变。物质代谢
机体在生命活动过程中不断摄人氧及营养物质，在细胞内进行中间代谢，同时不断排出二氧化碳和代谢废物，这种机体和环境之间不断进行的物质交换即物质代谢。简答题为何称三羧酸循环是物质代谢的中枢，有何生理意义?三羧酸循环是糖、脂、蛋白质分解代谢的最终共同途径，体内各种代谢产生的ATP、CO2、H2O主要来源于此循环。三羧酸循环是三大物质相互联系的枢纽，机体通过神经体液的调节，使三大物质代谢处于动态平衡之中，正常情况下，三羧酸循环原料：乙酰CoA主要来源于糖的分解代谢，脂主要是储能；病理或饥饿状态时，则主要来源于脂肪的动员，蛋白质分解产生的氨基酸也可为三羧酸循环提供原料。生理意义（1）糖脂代谢的联系：当糖供充足时：葡萄糖→3-磷酸甘油醛→α-磷酸甘油→甘油三酯. 葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA/草酰乙酸→柠檬酸→脂肪酰CoA→甘油三酯。同时，合成所需能量主要由三羧酸循环提供，还原当量主要由磷酸戊糖途径提供。此外，乙酰CoA也可合成胆固醇，可见糖很容易转变为脂。但脂肪酸β-氧化产生的乙酰CoA很难转变为糖，只有甘油，丙酮，丙酰CoA可异生成糖，但其量微不足道 。(2) 在病理或饥饿时，脂肪动员产生脂肪酸→乙酰CoA→酮体→乙酰CoA→三羧酸循环。脂代谢要顺利进行，依赖于糖代谢的正常进行，因为乙酰CoA进入三羧酸循环需草酰乙酸，后者主要由糖代谢的丙酮酸经羧化产生，此外，酮体在体外分解需琥珀酰CoA参与。(3) 糖、脂代谢可受到代谢物、神经、体液的调节，使其处于动态平衡之中。2. 比较酶的变构调节与化学修饰调节的异同。相同点：均为细胞水平的调节，属快速调节，受调节的酶为代谢的关键酶或限速酶。不同点：变构调节：变构剂与酶非催化部位通过非共价键可逆结合，使酶构象改变，活性改变。无放大效应。化学修饰调节：需酶催化，通过共价键结合或去掉一些基团，使酶结构改变，活性改变，消耗少量ATP，有放大效应。3. 试述饥饿48小时后，体内糖、脂、蛋白质代谢的特点。饥饿48小时属短期饥饿，此时，血糖趋于降低，引起胰岛素分泌减少，胰高血糖素分泌增加。糖：糖原已基本耗竭，糖异生作用加强，组织对葡萄糖的氧化利用降低，大脑仍以葡萄糖为主要能源。脂：脂肪动员加强，酮体生成增加，肌肉以脂酸分解方式供能。蛋白：肌肉蛋白分解加强。4. 简述人体在长期饥饿状态下，物质代谢有何变化？长期饥饿状态下，人体内的物质代谢变化为：糖：肾脏糖异生作用加强，乳酸和甘油成为肝糖异生的主要原料。脂：脂肪进一步动员，大量酮体生成，脑组织利用酮体增加，超过葡萄糖，肌肉主要以脂酸供能。蛋白：肌肉蛋白分解减少，负氮平衡有所改善。5. 试述体内草酰乙酸在物质代谢中的作用。草酰乙酸在三羧酸循环中起着催化剂样的作用，其量决定细胞内三羧酸循环的速度，草酰乙酸主要来源于糖代谢丙酮酸羧化，故糖代谢障碍时，三羧酸循环及脂的分解代谢将不能顺利进行；草酰乙酸是糖异生的重要代谢物；草酰乙酸与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关；草酰乙酸参与了乙酰CoA从线粒体转运至胞浆的过程，这与糖转变为脂的过程密切相关；草酰乙酸参与了胞浆内NADH转运到线粒体的过程(苹果酸一天冬氨酸穿梭)；草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸；草酰乙酸在胞浆中可生成丙酮酸，然后进入线粒体进一步氧化为CO2+H2O+ATP。6. 讨论下列代谢途径可否在体内进行？并简要说明其可能的途径或不可能的原因(1)葡萄糖→软脂酸(2)软脂酸→葡萄糖(3)丙氨酸→葡萄糖(4)葡萄糖→亚油酸(5)亮氨酸→葡萄糖(1)能。葡萄糖→乙酰CoA/ NADPH+ATP →软脂酸(2)不能。软脂酸经β氧化生成乙酰CoA，乙酰CoA不能转变为丙酮酸(丙酮酸脱氢酶复合体催化的反应不可逆)，故软脂酸不能异生成糖。(3)能。丙氨酸脱氨基生成丙酮酸，经糖异生可生成葡萄糖。(4)不能。亚油酸是必需脂肪酸。(5)不能。亮氨酸是生酮氨基酸。7. 给动物以丙酮酸，它在体内可转变为哪些物质?(1)丙酮酸→丙氨酸.(2)丙酮酸→乳酸(3)丙酮酸→葡萄糖.(4)丙酮酸→磷酸二羟基丙酮→甘油.(5).丙酮酸→乙酰辅酶A→CO2+H2O.(6).丙酮酸→乙酰CoA→脂肪酸.(7)丙酮酸→乙酰CoA →酮体.(8)丙酮酸→乙酰CoA→胆固醇.(9)丙酮酸→草酰乙酸8. 糖、脂、蛋白质在机体内是否可以相互转变?简要说明可转变的途径及不能转变的原因。糖与脂：糖容易转变为脂类，糖→磷酸二羟丙酮→磷酸甘油→甘油三酯。糖→乙酰CoA→脂肪酸/胆固醇→甘油三酯/ 胆固醇酯。脂变糖可能性小，仅甘油，丙酮，丙酰CoA可异生成糖，其量甚微。蛋白质与糖、脂：蛋白质可以转变为糖、脂，但数量较小，蛋白质→20种氨基酸→生糖氨基酸→糖和生糖，生酮氨基酸→脂类糖。脂不能转变为蛋白质；糖、脂不能转变为必需氨基酸，虽可提供非必需氨基酸的碳氢氧骨架，但缺乏氮源。第十二章名词解释半保留复制：复制时，母链DNA解开成两股单链，每股链各自作为模板复制子代DNA，在子代DNA分子中，一条链为亲代DNA链，一条链为新合成链，但保留了亲代DNA的全部信息。（2）半不连续复制：即DNA复制时一条链是连续合成的，另一条链是不连续的片断合成，最后才连接成长链。逆转录与逆转录酶
逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。逆转录酶：催化逆转录反应的酶称逆转录酶，该酶以RNA为模板催化DNA合成、水解杂化链上的RNA及用DNA作模板催化DNA合成三种活性。引发体
在解链的基础上，DnaB、C蛋白与起始点相结合形成复合体，再结合引物酶。形成较大的复合体，再结合到DNA上，这种复合体称引发体。引发体一共有四个部分构成：解旋酶DNA B,SSB,引物酶DNA G，DNA复制的区域领头链与随从链
在DNA复制中，解链方向与复制方向一致，因而能沿5’至3’方向连续复制的子链称为领头链。子链合成方向与复制叉前进方向相反者称随从链。冈崎片段
冈崎片段是由于解链方向与复制方向不一致，其中一股子链的复制，需待母链解出足够长度才开始生成引物接着延长。这种不连续的复制片段称冈崎片段。简答1.解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。遗传相对保守性，其分子基础在复制上，包括已知的三方面：依照碱基配对规律的半保留复制、DNA-polⅠ的校读、修复机制和DNA-Pol Ⅲ的碱基选择作用。因此，遗传信息代代相传，作为基因组（全套基因）传代，是相对稳定的。物种的变化是漫长过程的积累，如果不用人工手段去干预，是不可能在几个世代之内就见得到的。生物的自然突变率很低（10-9），但生物基因组庞大，自然突变是不容低估的。例如同一物种的个体差别、器官组织的分化、长远组织的分化，生物的进化，从长远意义上说，都是突变造成的结果。突变都是DNA分子上可传代的各种变化（点突变、缺失、插入、框移、重排），其后果需具体问题具体分析，不能笼统地简化为有利或有害。当然，更新的技术可诱变或其他手段改造物种，建立有益于人类的突变体。遗传的相对保守性应该可以理解为DNA复制的保真性，1.严格的碱基互补配对2.DNA pol的错配校对3.DNA的损伤修复4.复制终止时RNA引物的切除及填补2. 参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？原核生物有DNA-polⅠ，Ⅱ，Ⅲ；真核生物为DNA-polα、β、γ、δ、ε；而且每种酶都各有其自身的功能。这是最主要的差别。相同之处在于底物(dNTP)相同，催化方向(5’→3’)相同，催化方式(生成磷酸二酯键)、放出PPi相同等等。当然其他的酶类、蛋白质也会有差别。例如DNA拓扑异构酶的原核、真核生物就有不同；又如：解旋酶，原核生物是dnaB基因的表达产物(DnaB)，真核生物就不可能是这个基因和这种产物。3. DNA拓扑异构酶在DNA复制中有何作用？如何起作用？主要是理顺由复制的高速度引起的DNA连环、缠绕、打结等现象和使复制中过度拧紧的正超螺旋得以松弛。这些都是复制能继续进行的保证。DNA拓扑酶的作用本质是靠其核酸内切酶活性和催化磷酸二酯键生成的活性，即先在DNA链上造成缺口，其中一股链绕过缺口后再与原断端连接，就可达到松弛DNA拓扑构象的目的。4. . 真核生物染色体的线性复制长度是如何保证的？真核生物染色体采取线性复制方式，在两端形成的复制引物RNA被水解留下的空隙，如果是环状DNA，其填补空隙应当没问题，但线性复制两端不能填补，则会复制一些变短一些。端粒的DNA序列高度重复并形成反折式二级结构。端粒酶含RNA，又有反转录酶活性，引物除去留下的空隙，靠端粒，端粒酶爬行式复制填补而不缩短。第十三章名词解释不对称转录：两重含义，一是指双链DNA只有一股单链用作转录模板(模板链)；二是同一单链上可以交错出现模板链或编码链。编码链和模板链
编码链：DNA双链上不用作转录模板的一股单链，因其碱基序列除T／U有别外，和转录产物mRNA序列相同而得名。模板链：DNA双链中按碱基配对能指引转录生成RNA的单股链。转录起始前复合物(PIC)
PIC，是真核生物转录因子之间先互相辨认结合，然后以复合体的形式与RNA聚合酶一同结合于转录起始前的DNA区域而成锤头结构。核酶能起作用的结构要求，至少含有3个茎(RNA分子内配对形成的局部双链)，1至3个环(RNA分子局部双链鼓出的单链)和至少有13个一致性的碱基位点。Rho因子(ρ因子)。是原核生物转录终止因子，有ATP酶和解螺旋酶活性。依赖Rho因子的转录终止需Rho因子。σ(sigma)因子：原核生物RNA聚合酶全酶的成份，功能是辨认转录起始区，这种σ因子称σ32，此外还有分子量不同，功能不同的其他σ因子。外显子：定义为断裂基因上及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。内含子：是隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。剪接体，为内含子剪接场所。由5种核小RNA和大约50种蛋白质装配而成。因分子中碱基以尿嘧啶含量最丰富，故以U作分类命名。简答题1. 复制和转录过程有什么相似之处?又各有什么特点?复制和转录都以DNA为模板，都需依赖DNA的聚合酶，聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯键，生成的核酸链都从5’向3’方向延长，都需遵从碱基配对规律。复制和转录最根本的不同是：通过复制使子代保留亲代全部遗传信息，而转录只需按生存需要部分信息表达。因此可以从模板和产物的不同来理解这一重大区别。此外，聚合酶分别是DNApol和RNApol，底物分别是dNTP和NTP，还有碱基配对的差别，都可从二者产物结构性质上理解。（简要总结：不同点 模板一个是双链一个是单链 原料不同 酶一个是DNA聚合酶 一个是RNA聚合酶 产物不同 一个需要引物一个不需要 起始点一个是富含AT的序列 一个是有启动子 一个是复制叉 一个是转录泡）2．什么是不对称转录?怎样用实验来证明转录的不对称性?同名词解释第1题。要证明不对称转录，比较简单的可用核酸杂交法。DNA链的双链用热变性解开，并分离成两股单链，分别与转录产物RNA杂交，可发现哪一链上的哪些区段是转录模板。还可用核酸序列测定加以比较。3. 原核生物和真核生物的RNA聚合酶有何不同?原核生物RNA-pol是由多个亚基构成的。α2ββ’称为核心酶，α2ββ’σ称为全酶。真核生物RNApol有Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ三种，各由多个亚基组成，专一性地转录不同的基因，产生不同的产物，分别转录45s-rRNA，hnRNA和小分子的RNA(5s-rRNA，tRNA和snRNA)。原核生物和真核生物RNApol的特异性抑制剂分别是利福平和鹅膏蕈碱。4．讨论原核生物RNA聚合酶各亚基的功能。原核生物RNA聚合酶有α，β，β’,σ亚基，α亚基决定哪些基因转录，β亚基在转录全程中起催化作用，β’亚基结合DNA模板，起开链的作用， σ亚基辨认起始点。5. 讨论原核生物的两种终止转录的方式原核生物转录终止有依赖Rho因子与非依赖Rho因子两种方式。Rho因子有ATP酶和解螺旋酶两种活性，与mRNA、RNA-pol结合后使RNA-pol变构，从而使RNA-pol停顿不再前移，用解螺旋酶活性使RNA 3’-端与模板链的DNA分开，从而RNA脱落。非依赖Rho因子的转录终止主要依赖于RNA产物3’-端的茎环(发夹)结构及随后的一串寡聚U。茎环结构生成后仍被RNApol所包容，因而使RNA-pol变构而不能前进，polyU与模板polyA序列是最不稳定的碱基配对结构，当酶不再前移，DNA双链就要复合，从而使转录产物RNA链脱落。共同的道理是两种转录终止都是RNA-pol停顿和转录产物脱落，只不过是停顿和脱落的因素有别。第十四章名词解释1. 遗传密码：mRNA链中每3个相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号，称为三联体密码子。遗传密码决定蛋白质的一级结构。2. 信号肽
信号肽是未成熟分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的氨基酸序列。含有碱性N端区，中段的疏水核心区，以及c端加工区 和其邻近可被信号肽酶裂解的位点3. 翻译：蛋白质的生物合成也称为翻译，指以mRNA为模板，在核糖体上合成蛋白质的过程。4. S-D序列：在原核生物mRNA上的碱基序列，位于翻译起始密码AUG的上游，相距8-13个核苷酸处，为一段由4-6个核苷酸组成的富含嘌呤的序列。AGGAGG5. 多核蛋白体
一个mRNA分子上同时有多个核蛋白体在进行蛋白质合成。即mRNA和多个核蛋白体的聚合物，称为多聚核蛋白体 。6. 蛋白体循环
翻译过程的肽链延长，称为核蛋白体循环，包括进位/注册、成肽、转位三个步骤，狭义的核蛋白体循环仅包含肽链的延伸阶段。广义的核蛋白体循环指翻译的全过程。7. 靶向运输：蛋白质合成后，定向地到达其执行功能的目标地点，称为靶向运输简答题1. 遗传密码有哪些特征？遗传密码的特点：简并性，通用性，摆动性，连续性，方向性遗传密码的连续性（commaless）。密码的三联体不间断，需3个一组连续读下去。mRNA链上碱基的插入或缺失，可造成框移（frame shift），使下游翻译出的氨基酸完全改变。简并性（degeneracy）。遗传密码中，除色氨酸和甲硫氨酸仅有一个密码子外，其余氨基酸有2，3，4个或多至6个三联体为其编码。遗传密码的简并性是指密码子上第三位碱基改变往往不影响氨基酸的翻译。。摆动性（wobble）。翻译过程中氨基酸的正确加入，需靠mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互以碱基配对辨认。密码子与反密码子配对，有时会出现不遵从碱基配对规律的情况，称为遗传密码的摆动现象。这一现象更常见于密码子的第三位碱基对反密码子的第一位碱基，二者虽不严格互补，也能相互辨认。通用性（universal）。从最简单的生物例如病毒，一直至人类，在蛋白质的生物合成中都使用同一套遗传密码。2. 简述氨基酰-tRNA合成酶的作用特点？氨基酰-tRNA合成酶的作用是催化氨基酸的羧基（-COOH）与tRNA的3′-OH脱水生成氨基酰-tRNA。其作用特点是：具有绝对专一性，酶对氨基酸和tRNA两种底物都能高度特异地识别；具有校正活性（editing activity）。校正活性是把错配的氨基酸水解下来，换上与密码子相对应的氨基酸。3. 何谓翻译后的加工？加工包括哪些内容？肽链从核蛋白体释放后，经过细胞内各种修饰处理过程，成为有活性的成熟蛋白质，称为翻译后加工（post-translational processing）包括高级结构的加工修饰、一级结构的加工修饰和靶向运输三个方面。高级结构的修饰分为亚基聚合、辅基连接和肽链自行根据其一级结构的特征折叠和盘曲成高级结构。一级结构的修饰包括去除N-甲酰基或N-蛋氨酸、个别氨基酸的修饰和水解修饰。蛋白质合成后的靶向运输是指蛋白质合成后定向地到达其执行功能的目标地点。第十五章名词解释1.顺式作用元件（cis-acting element）
是指可以影响自身基因表达活性的真核DNA序列。，包括启动子，上游调控原件，增强子，加尾信号和一些调控因子。2. 反式作用因子（trans-acting factor）指调控转录的蛋白质因子。它们由某一基因表达后通过与特异的顺式作用元件相互作用，反式激活另一基因的转录。3. 管家基因（housekeeping gene） 某些基因产物对生命全过程都是必需的或必不可少的。这类基因在一个生物个体的几乎所有细胞中均表达，被称为管家基因。4. 基因表达的时空性
即基因表达的时间、空间特异性。时间特异性：按功能需要某一特定基因的表达严格按特定的时间顺序发生。在多细胞生物基因表达的时间特异性又称阶段特异性。空间特异性：在个体生长全过程，某种基因产物在个体在不同组织或器官表达，即按空间顺序出现。5．启动子（promoter） 启动子指RNA聚合酶结合位点周围的一组转录调控组件，包括至少一个转录起始点以及一个以上的功能组件。6. 增强子（enhancer） 指远离转录起始点（1~30kb），决定基因的时间，空间特异性表达，增强启动子转录活性的DNA序列，其发挥作用的方式通常与方向，距离无关。7. 沉默子（silencer） 是某些基因含有负性调节元件，当其结合特异蛋白质因子时，对基因转录起阻遏作用。8. 基本转录因子（general transcription factor）为RNA聚合酶结合启动子所必需的一组蛋白质因子，决定三种RNA（tRNA、mRNA及rRNA）转录的类别。9. 特异转录因子（special transcription factor）：为个别基因转录所必需，决定该基因的时间、空间特异性表达，故称特异转录因子。有增强子启动蛋白和沉默子启动蛋白。10. 基因组（genome）：指一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息或整套基因。11．基因表达：指储存遗传信息的基因转录及翻译合成蛋白质，或者经转录合成RNA的过程。简答题1. 简述乳糖操纵子结构，解释阻遏蛋白的负性调节机制，CAP的正性调节机制及不同生长条件下的协调调节。乳糖操纵子的结构：Ecoli的乳糖操纵子（lac operon）含Z、Y及A三个结构基因，分别编码β-半乳糖苷酶、透酶和乙酰基转移酶；此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P。在启动序列P上游还有一个分解（代谢）物基因激活蛋白（CAP）结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区，三个酶的编码基因即由同一调控区调节，实现基因产物的协调表达。阻遏蛋白的负性调节：在没有乳糖存在时，lac操纵子处于阻遏状态。I序列在PI启动序列操作下表达的lac阻遏蛋白与O序列结合，阻碍RNA聚合酶与P序列结合，抑制转录启动。阻遏蛋白的阻遏作用并非绝对，偶有阻遏蛋白与O序列解聚，使得细胞中可能有少数分子β-半乳糖苷酶和透酶生成。当有乳糖存在时，乳糖经透酶催化、转运进入细胞，再经原先存在于细胞中 的少数β-半乳糖苷酶催化，转变为半乳糖。半乳糖结合阻遏蛋白，使蛋白构象变化，导致阻遏蛋白与O序列解离、发生转录。CAP的正性调节：CAP是同二聚体，在其分子内有DNA结合区及cAMP结合位点。当没有葡萄糖及cAMP浓度较高时，cAMP与CAP结合，CAP结合在lac启动序列附近的CAP位点，可刺激RNA转录活性，使之提高50倍；当有葡萄糖存在时，cAMP浓度降低，cAMP与CAP结合受阻，lac操纵子表达下降。协调调节：lac阻遏蛋白负性调节与CAP正性调节两种机制协调合作，当lac阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；但是如果没有CAP存在来加强转录活性，即使阻遏蛋白从操纵序列上解聚仍无转录活性。可见，两种机制相辅相成、互相协调、相互制约。（简要：乳糖操纵子的结构:含有A，Y，Z三个结构基因，此外还有一个操纵序列O，一个启动子P，和一个调节基因I，I含有自己独立的启动子PI，P基因前还有一个CAP结合位点。 正性调控:阻遏蛋白的正性调控，细胞在没有乳糖的情况下lac转录因子处于阻遏状态I基因在PI作用下产生阻遏蛋白结合O序列，阻碍转录的发生，当存在乳糖时，乳糖进入细胞经过一系列酶促反应转变成半乳糖，与阻遏蛋白结合，离开O序列，使lac处于激活状态，转录开始 正性调控，cap的正性调控，CAP为同二聚体，当培养基中缺乏葡萄糖时，cAMP浓度增高，与cap序列结合，刺激基因转录，存在葡萄糖时cAMP浓度下降，cAMP和CAP结合受阻，lac操纵子表达受抑制 两种机制相辅相成，相互协调，相互抑制）2. 简述基因表达的特点及表达方式。无论是病毒、细菌，还是多细胞生物，乃至高等哺乳类动物及人，基因表达表现为严格的规律性，即具有时间、空间特异性。基因表达的方式有基本（组成性）基因表达、诱导和遏表达。第十六章名词解释1.plasmid（质粒）：是存在于细菌染色体外的小型环状双链DNA分子。质粒分子本身是含有复制功能的遗传结构,能在宿主细胞独立自主地进行复制,并在细胞分裂时恒定地传给子代细胞。质粒带有某些遗传信息,所以会赋予宿主细胞一些遗传性状。因为质粒DNA有自我复制功能及所携带的遗传信息等特性,故可作为重组DNA操作的载体。2. restriction endonuclease（限制性核酸内切酶）：就是识别DNA的特异序列,并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类核酸内切酶。限制性核酸内切酶存在于细菌体内,与相伴存在的甲基化酶共同构成细菌的限制性修饰体系,限制外源DNA、保护自身DNA,对细菌遗传性状的稳定遗传具有重要意义。限制性核酸内切酶分为三类。重组DNA技术中常用的限制性内切核酸酶为Ⅱ类酶。3. vector（载体）：即基因载体,或称克隆载体,是在基因工程中为”携带”感兴趣的外源DNA、实现外源DNA的无性繁殖或表达有意义的蛋白质所采用的一些DNA分子,具有自我复制和表达功能。其中,为使插入的外源DNA序列可转录、进而翻译成多肽链而特意设计的克隆载体又称表达载体。克隆载体有质粒DNA、噬菌体DNA和病毒DNA,它们经适当改造后仍具有自我复制能力,或兼有表达外源基因的能力。4. DNA cloning （DNA克隆）：就是应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质——同源的或异源的、原核的或真核的、天然的或人工的DNA与载体DNA结合 成一具有自我复制能力的DNA分子—复制子,继而通过转化或转染宿主细胞、筛选出含有目的基因的转化细胞,再进行扩增、提取获得大量同一DNA分子,即DNA克隆,又称基因克隆、重组DNA或基因工程。5. 目的基因：应用重组DNA技术有时是为分离、获得某一感兴趣的基因或DNA序列,或是为获得感兴趣基因的表达产物——蛋白质。这些感兴趣的基因或DNA序列就是目的基因,又称目的DNA。6. 同源重组：发生在同源序列间的重组称为同源重组,又称基本重组。同源重组的发生依赖两分子之间序列的相同或类似性。如果通过转化或转导获得的外源DNA与宿主DNA同源,那么外源DNA就可以通过同源重组方式整合进宿主染色体。7. cDNA文库：以mRNA为模板,利用反转录酶合成与mRNA互补的DNA,即cDNA,再复制成双链cDNA片段,与适当载体连接后转入受体菌。不同细菌包含了不同mRNA为模板的cDNA分子或片段,这样生长的全部细菌所携带的各种cDNA分子或片段就代表了整个组织或细胞表达的各种mRNA信息,即cDNA文库。8. 基因组DNA文库基因组DNA文库：利用限制性核酸内切酶将染色体DNA切割成一定基因水平的许多片段,其中即含有人们感兴趣的基因片段。将这些片段分子与适当的克隆载体拼接成重组DNA分子,继而转入受体菌,使每个细菌内都携带一种重组DNA分子。不同细菌所包含的重组DNA分子可能为不同的染色体DNA片段,这样全部转化细菌所携带的各种染色体片段就代表了染色体的整个基因组。存在于转化细菌内、由克隆载体所携带的所有基因组DNA片段的集合称基因组DNA文库。基因组DNA文库涵盖了基因组全部基因信息。简答题1. 简述基因位点特异的重组和同源重组的差别。位点特异的重组需要整合酶、发生在两个DNA序列的特异位点间；同源重组不需要特异DNA序列,而是依赖两分子之间序列的相同或类似性,但也需要特异酶催化。2. 简述基因克隆的基本过程。以质粒为载体进行DNA克隆的过程(为例)包括：目的基因的获取,基因载体的选择与构建,目的基因与载体的拼接,重组DNA分子导人受体细胞,筛选并无性繁殖含重组分子的受体细胞。(分切接转筛表)3. 写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。限制性核酸内切酶分为三类。重组DNA技术中常用的限制性内切核酸酶为Ⅱ类酶。其特点为：（1）识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构：（2）一些酶切割后产生粘性末端，另一些酶切割后产生平端或钝性末端；（3）不同的限制性内切核酸酶识别DNA中核苷酸长短不一，为4、6或8个。（4）有些限制性内切核酸酶识别不同序列但切割后产生相同类型的粘性末端，可进行相互连接。4. 写出目的基因的主要来源或途径。获取目的基因的途径或来源如下：化学合成法、基因组DNA中筛选、cDNA文库中筛选、利用聚合酶链反应获取。第十七章名词解释非蛋白氮（N.P.N）
非蛋白氮是指非蛋白含氮化合物所含的氮，如尿素氮、肌酐氮等，主要随尿排泄。血红蛋白
血红蛋白是血液运输氧的最重要物质，由珠蛋白和血红素缔合而成，占红细胞内蛋白质总量的95%。简答题1. 试述血红素合成的基本过程（原料、器官和细胞定位、阶段名称）及其调节。以琥珀酰CoA、甘氨酸和Fe2+为原 料在骨髓中有核红细胞（网织红细胞也合成少量）的线粒体（起始和终末阶段）和胞液（中间阶段）中进行血红素合成(1)δ-氨基-γ-酮戊酸(ALA)的生成:在线粒体内，甘氨酸和琥珀酰CoA在ALA合成酶催化下，缩合生成ALA。此反应需要磷酸呲哆醛作为辅酶，ALA合成酶是血红素合成的限速酶(2)卟胆原的生成:ALA生成后扩散到胞浆，两分子ALA在ALA脱水酶作用下，脱水缩合生成一分子卟胆原(PBG)。(3)尿卟啉原Ⅲ及粪卟啉原Ⅲ的生成:在胞浆四分子卟胆原在卟胆原脱氨酶和尿卟啉原Ⅲ同合酶协同催化下，脱氨缩合成尿卟啉原Ⅲ，再经尿卟啉原脱羧酶作用生成粪卟啉原Ⅲ。(4)血红素的生成:粪卟啉原Ⅲ经扩散重新进入线粒体。在粪卟啉原氧化脱羧酶催化下，生成原卟啉原Ⅸ，再经氧化酶作用，生成原卟啉Ⅸ。后者和Fe卜在血红素合成酶催化下，生成血红素。血红素由线粒体转入胞浆与珠蛋白结合成血红蛋白。2. 血浆蛋白的主要功能有哪些？持血浆胶体渗透压；②维持血浆正常pH值；③运输脂溶性物质、小分子物质等；④免疫作用；⑤催化作用；⑥营养作用；⑦凝血、抗凝血和纤溶作用。3. 成熟红细胞糖代谢有何特点？成熟红细胞不能进行有氧氧化，糖酵解是其获得能量的唯一途径。糖酵解途径存 在有2，3-二磷酸甘油酸支路，此支路占糖酵解的15%～50%，其主要功能在于调节血红蛋白的运氧功能。红细胞摄取的葡萄糖有5%～10%通过磷酸戊糖途径进行代谢,主要功能是产生NADPH+H+，保护细胞膜蛋白、血红蛋白和酶蛋白的巯基等不被氧化,从而维持红细胞的正常功能4. 红细胞中ATP的主要生理功能有哪些?①维持红细胞膜上钠泵（Na+-K+-ATPase）的运转；②维持红细胞膜上钙泵（Ca2+- ATPase）的运行；③维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换；④少量用于谷胱甘肽、NAD+的生物合成；⑤用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程。第十五章名词解释biotransfomation 即生物转化作用：来自体内外的非营养物质，在肝进行氧化，还原，水解，和结合反应这一过程极性增加,利于排泄，称为肝的生物转化作用。primary bile acids即初级胆汁酸：初级胆汁酸是胆固醇在肝细胞内分解生成的具有24碳的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸和牛磺酸的结合产物。secondary bile acids即次级胆汁酸：由初级胆汁酸在肠道中经细菌作用氧化生成的胆汁酸，包括脱氧胆酸和石胆酸及其与甘氨酸和牛磺酸的结合产物。未结合胆红素：指在网状内皮系统中血红蛋白分解产生的胆红素在血浆中与清蛋白结合而运输，这部分胆红素称为未结合胆红素或游离胆红素。属脂溶性分子，能透过细胞膜，不能随尿排出。结合胆红素
指胆红素在肝微粒体中与葡糖醛酸结合生成的葡糖醛酸胆红素，称为结合胆红素，其水溶性增大，易从尿中排出。胆色素
胆色素是体内铁卟啉化合物的分解代谢产物，主要是衰老的红细胞在网状内皮系统中分解产生的血红蛋白，血红蛋白进一步分解而来。包括胆红素，胆绿素，胆素原和胆素。胆素原
经肝转化生成的葡糖醛酸胆红素随胆汁进入肠道，在肠菌的作用下大部分脱去葡糖醛酸基并被逐步还原生成中胆素原、粪胆素原和d-尿胆素原。这些物质统称为胆素原。胆素
胆素原这些物质在肠道下段接触空气分别被氧化为相应的L-尿胆素、粪胆素和d-尿胆素。后三者合称胆素。胆红素为金黄色物质大量的胆红素扩散进入组织，可造成组织黄染，这一体症称为黄疸，根据胆红素生成的原因可将黄疸分为三种类型。即溶血性黄疸、肝细胞性黄疸和阻塞性黄疸。血清胆红素浓度增高但并未超过2mg /dl时，肉眼尚不能观察到巩膜或皮肤黄染，称隐性黄疸。简答题1.肝在人体的物质代谢中起着哪些重要作用？（1）肝脏在糖代谢中作用：通过肝糖原的合成与分解，与糖异生作用对血糖进行调节并维持血糖浓度稳定。（2）肝脏在脂类的消化、吸收、分解、合成和运输中均起重要作用。（3）肝脏可合成多种血浆蛋白同时又是氨基酸分解和转变的场所。（4）肝脏在维生素吸收、贮存和转化等方面起作用。（5）肝脏参与激素的灭活，毒物药物等通过肝的生物转化，利于排泻。2. . 何谓生物转化作用？有何生理意义？（1）肝对进入人体内的非营养物质进行氧化、还原、水解和结合反应，这一过程称为肝的生物转化作用。（2）意义：生物转化的生理意义在于它对体内的非营养物质进行转化，使生物活性物质生物学活性降低或消失，或使有毒物质的毒性减低或消失。更为重要的是生物转化作用可将这些物质的溶解性增高，变为易于从胆汁或尿液中排出体外的物质。有些物质经肝的生物转化后，其毒性反而增加或溶解性反而降低，不易排出体外。所以，不能将肝的生物转化作用笼统地看作是“解毒作用”。3. 简述胆汁酸主要生理功能。促进脂类的消化与吸收；（2）抑制胆汁中胆固醇的析出。4. 何谓胆汁酸的肠肝循环？有何生理意义？（1）肠道中95%的胆汁酸经门静脉被重吸收入肝，在肝细胞内，游离胆汁酸被重新合成为结合胆汁酸，与新合成的胆汁酸一起再次被排入肠道，此循环过程称胆汁酸的肠肝循环。（2）意义：胆汁酸的循环使用可以补充肝合成胆汁酸能力的不足和人体对胆汁酸的生理需要5. 肝在胆红素的代谢中有何作用？（1）肝细胞特异性膜载体从血浆中摄取未结合胆红素（2）胆红素进入肝细胞后与Y-蛋白、Z-蛋白结合，运到内质网与葡萄醛酸结合转化为结合胆红素。（3）结合胆红素从肝细胞毛细肝管排泄入胆汁中，通过肝脏对胆红素的摄取、结合、转化与排泄，使血浆的胆红素能不断经肝细胞处理而被清除。6. 简述胆红素的来源与去路。来源：（1）80%来源于血红蛋白。（2）其它来自于铁卟啉化合物。去路：（1）胆红素入血后与清蛋白结合成血胆红素而被运输。（2）被肝细胞摄取的胆红素与Y蛋白或Z蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成胆红素 — 葡糖醛酸酯，称为肝胆红素。（3）肝胆红素随胆汁进入肠道，在肠菌的作用下生成无色胆素原，大部分胆素原随粪便排出，小部分胆素原经门静脉被重吸收入肝，大部分又被肝细胞分泌入肠，构成胆素原的肠肝循环。（4）重吸收的胆素原少部分进入体循环，经肾由尿排出。7. 结合胆红素与未结合胆红素有何区别？对临床诊断有何用途？区别：（1）未结合胆红素是指血清中胆红素与清蛋白形成复合物，不能随尿排出；未与清蛋白结合的胆红素是脂溶性，易透过生物膜进入脑产生毒害作用，所以血浆中当其浓度增加可导致胆红素脑病。（2）结合胆红素主要是指葡糖醛酸胆红素，水溶性好，可随尿排出。临床诊断用途：①血浆未结合胆红素增高主要见于胆红素的来源过多，如：溶血性黄疸；其次见于未结合胆红素处理受阻如：肝细胞性黄疸。②血浆结合胆红素增高主要见于阻塞性黄疸，其次见于肝细胞性黄疸。③血浆未结合胆红素和结合胆红素轻度升高，见于肝细胞性黄疸。8. 简述胆红素的来源、运输及在肝脏中的代谢过程。正常情况下，人体内70-80%的胆红素来自血红蛋白，其余主要来自含铁卟啉酶类及细胞色素。因胆红素具有亲脂性，在血浆中主要与清蛋白结合形成胆红素-清蛋白复合体而运输，从而降低了胆红素的脂溶性，有利于在血液中的运输，同时降低了其进入细胞产生毒性作用。胆红素随血液运输到肝脏后，可迅速被肝细胞摄取，与细胞内的Y蛋白和Z蛋白结合成复合物，转运至内质网，在尿苷二磷酸葡萄糖醛酸转移酶催化下，由UDPGA提供葡萄糖醛酸基，生成葡萄糖醛酸胆红素，即结合胆红素，由肝细胞分泌排入毛细胆管。9. 简述黄疸的分类及产生的生化机制；胆色素代谢有何变化。根据黄疸产生的原因可将其分为：（1）溶血性黄疸：红细胞破坏过多，网状内皮系统产生的胆红素过多，超过肝脏的处理能力而引起血中未结合胆红素浓度升高。其胆色素代谢变化：间接胆红素增多，尿中尿胆素原增加，胆红素阴性，粪中胆素原增加。（2）肝细胞性黄疸：因肝脏功能严重损伤，肝细胞摄取、转化及排泄胆红素的能力下降而引起血中胆红素浓度升高。其胆色素代谢变化：直接胆红素、间接胆红素均增加，尿中尿胆素原增多，胆红素阳性，而粪胆素原减少。（3）梗阻性黄疸：各种原因引起的胆汁排泄障碍，结合胆红素不能正常随胆汁排出，引起胆红素返流入血。其胆色素代谢变化,直接胆红素升高，尿中尿胆素原阴性，胆红素阳性，而粪胆素原极少或无。第十六章名词解释1. . 癌基因（oncogene)
癌基因是存在于正常细胞中的基因，对维持细胞正常功能具有重要作用，当其受到致癌因素作用被激活并发生异常时，可导致癌变。2. 抑癌基因（anti-oncogene
抑癌基因是一类抑制细胞过度生长、增殖，从而遏制肿瘤形成的基因。3. 细胞凋亡（apoptosis)
细胞凋亡是在某些生理或病理条件下，细胞接受到某种信号所触发的并按一定程序缓慢死亡的过程。简答题1.简述癌基因活化的机理。 1）获得启动子和增强子，2）基因易位，3）原癌基因扩增，4）点突变；5）甲基化程度降低2.简述肿瘤病毒的分类以及病毒癌基因的来源。肿瘤病毒分为DNA肿瘤病毒和RNA肿瘤病毒。分别含有DNA肿瘤病毒的转化基因和RNA肿瘤病毒的癌基因。RNA病毒感染宿主后，经反转录酶催化，合成双链DNA前病毒并随机整合于宿主细胞基因组，再通过基因重排或重组，将细胞中的原癌基因转导至病毒本身的基因组内，成为病毒癌基因。这种病毒癌基因不是RNA病毒本身固有的，而是来自于宿主细胞的原癌基因。3.简述野生型P53基因的抑癌机理。野生型 p 53编码的P53蛋白可以通过：1）监控基因的完整性；2）抑制解链酶活性；3）参与DNA的复制和修复；4）启动细胞凋亡等过程阻止有癌变倾向的细胞生长。4. 试述肿瘤的发生与癌基因和抑癌基因的关系。主要的关系有：1）病毒癌基因进入宿主细胞并表达；2）理化及生物因素引起原癌基因异常激活：a. 出现癌基因新的表达产物；b.过量的癌基因正常表达产物；c.产生异常的癌基因表达产物。3）抑癌基因的丢失或失活，丧失抑癌作用；4）癌基因突变成为具有促癌作用的癌基因}